Уелнес и физиология / Рубрика на Белчо Христов

Функции на кожата

Кожата има многостранни функции, но на първо място трябва да се постави защитната. Вроговеният клетъчен слой, космите и ноктите предпазват по-дълбоко разположените тъкани от изсушаване, износване и нараняване. По повърхността на кожата у здрав човек винаги има голям брой микроорганизми, но те не проникват през роговия слой на епидермиса.

Освен това на повърхността на кожата се отделя млечна киселина и ензимa лизозим, които потискат развитието на микроорганизмите. Срещу ултравиолетовите лъчи кожата образува пигмент, който се натрупва под формата на фини гранули в клетките и придава кафяво оцветяване на кожата.

Кожата изпълнява обменна и регулаторна функция. През гъстата мрежа от кожни кръвоносни съдове преминава около 10% от циркулиращата в тялото кръв. Това подпомага процесите на обмяна на веществата и терморегулация в организма.

Терморегулационната функция се осъществява чрез излъчване на топлина във въздуха и върху предметите, които са в допир с тялото. Ето защо, тук е важно да спомена, колко важни са дрехите, които носим по време на физически занимания и спорт – тогава терморегулацията е в разгара си.

Тъй като топлината ни се отделя и чрез изпарение на вода от кожата, важно е дрехите по време на физически занимания (във зала или на открито) да са проветриви. А не такива, които да ни спарват! Груба грешка е да си мислите, особено ако и прилагате това, да тичате в парка с шушлек, за да сте горите повече калории и по-бързо да отслабвате, ако това е целта. Дрехата не ускорява метаболизма по никакъв начин метаболизма, а само може да наруши терморегулацията!

Терморегулацията се осъществява от потните жлези. При висока температура към кожата се оттича повече кръв, кръвоносните капиляри се разширяват и се излъчва повече топлина. При ниски температури става обратното: съдовете се свиват и кожата побледнява. Това става рефлекторно.

При много висока температура, каквито са днешните и утрешните (изобщо цялото лято, времето когато тренираме навън – по лостове, паркове и т.н.) механизмът на излъчване на топлина чрез кръвоносните капиляри се затруднява, затова потните жлези отделят много пот.

Изпарението на потта понижава температурата на тялото и го охлажда. Излъчването на топлина се ограничава от наличието на мастна подкожна тъкан. Регулацията на телесната температура се извършва в нервната система. Промените в температурата на циркулиращата кръв се приемат като информация в температурните центрове на междинния мозък, от който чрез нервите се изпращат импулси към кръвоносните съдове в кожата. Те се стесняват или разширяват според температурните промени.

Потните жлези у човека са около 4 млн. Чрез тях дневно се отделят 350-500 мл пот. Затова е хубаво да пием течности – вода. В една тренировка на открито (кросфит, стрийт фитнес и т.н.), която може да трае и до 2 часа (повече не е необходимо!) са задължителни поне 1 литър течности. Независимо от тегловата ви категория и цел на тренировките:

• за здраве – крос, бягане стил тръс
• за тонус – стречинг движения, леки натоварвания
• за отслабавне – кардио натоварване и спринтове, силова част
• за покачване на мускулна маса – натоварвания по лостове, с тежести, наколенки с оловни тежести и т.н.

Потта съдържа около 98-99% вода. С нея се отделят и амоняк, мастни киселини, млечна киселина, соли, от които в най-голямо количество е NaCl, ензима лизозим и др. Потната секреция има значение за:

1) отделяне на ненужни продукти от обмяната на веществата;
2) терморегулация;
3) поддържане постоянството на соли и вода в организма.

Количеството отделена пот зависи от физиологичното състояние на организма, от мускулната работа и от външните условия. Ако евентуално се потите път повече от обикновено, твърде възможно е това да се дължи на нещо, което ще ви се стори дори странно – липса на сол в диетата. Увеличете до 3 чаени лъжички натриевия хлорид!

Работниците в горещи помещения отделят 8-9 литра пот, например, за 24 часа. Повече пот се отделя и изпарява при топъл и сух въздух, отколкото при влажен.

Усилено потоотделяне се наблюдава и при различни психични състояния – гняв, страх, силно вълнение и т.н. Затова също така внимавайте и мислете позитивно. Никога не тренирайте, когато сте ядосани от нещо или си внушите погрешно, че тренировката ви навън, ще ви успокои. Ако не сте хидратирани добре, виждате сами какво може да се случи с вас.

Кожата участва макар и незначително в дишането. Количеството кислород, което се приема през кожата, е около 1% от общото количество кислород, постъпващ в тялото. Кожата изпълнява и сетивна функция. В нея са разположени много рецептори за натиск, допир, топло, студено и болка. При дразненето им се пораждат усещания и се проявяват рефлекси, които участват в регулацията на взаимоотношенията със заобикалящата ни природа.

В човешкия организъм се образува топлина. Тя е резултат от непрекъснато извършващите се обменни процеси. Образуването на топлина не е еднакво интензивно в различните органи.

При дейността на мускулите и черния дроб например се образува по-голямо количество топлина, отколкото в по-малко активните съединителни тъкани, хрущяли, кости и др.

Основният източник на топлина в организма са химичните процеси. Образуването на топлина в тялото не се влияе от температурата на околната среда.

При понижаване на околната температура под 15 градуса, ако дрехите са недостатъчни, обмяната на веществата се засилва и се образува повече топлина. В такива случаи възникват фини неволеви мускулни съкращения (треперене, тракане на зъби). Гладките мускули на кожата също се съкращават, космите настръхват и може би някои от вас са усещали това, нали?

В тялото се задържа известно количество топлина, необходима за извършването на жизнените процеси, а останалата топлина се отделя навън. Ако човешкият организъм произвежда топлина, без да я отдава на заобикалящата го среда, стабилността на телесната температура не би могла да се постигне.

Това важи и за организма и околната среда. Отдаването на топлина се осъществява по няколко начина:

1) чрез излъчване (радиация). При обикновени условия по този начин се отдава около 70% от образувалата се топлина. От повърхността на човешкото тяло става излъчване на топлинни електромагнитни вълни. Когато кръвоснабдяването на кожата е по-голямо, повече топлина се излъчва и обратно;

2) чрез конвекция. Дължи се на движението на газови или течни молекули, намиращи се в непосредствена близост до повърхността на тялото. При повишаване на телесната температура те стават по-подвижни, отдалечават се по-бързо от тялото и мястото им се заема от молекули с по-ниска температура.

Най-важният фактор, който повлиява топлинната конвекция, е движението на въздуха или водата, ако тялото е потопено в течна среда. Колкото околната температура е по-ниска и въздухът по-подвижен, толкова опасността от простуда е по-голяма, поради загуба на топлина.

3) чрез провеждане. Осъществява се при допир с предмет, чиято температура е по-ниска от температурата на кожата. Това може да стане при измиване със студена вода, приемане на студени храни и питиета, при седене върху студени предмети.

4) чрез изпарение. В случаите когато температурата на въздуха е над 33 градуса, т.е. толкова, колкото е тя по откритите части на кожата, отдаването на топлина по описаните дотук начини е невъзможно поради липсата на необходимата температурна разлика. Тогава единственият начин за охлаждане на тялото е изпарението.

Повърхността на кожата е винаги влажна. Това се дължи както на проникване на вода през епителните клетки, така и на активирането на потните жлези.

При изпарението на 1 литър пот се отдават около 2 430 KJ топлинна енергия. С изпаряването може да се губи топлина от тялото само тогава, когато потта се изпарява. Ето защо при висока околна температура сухият въздух се понася по-добре отколкото влажният.

Образуването и отдаването на топлината от тялото се регулират така, че телесната температура се запазва на относително постоянно равнище. Температурата на тялото обаче не е постоянна във всичките му части. Във вътрешността е по-висока и по-стабилна и се означава като вътрешна, а на повърхността е по-ниска и нееднаква.

У здравите хора, трениращите, вътрешната температура, измерена в правото черво, е около 37,2 градуса по Целзий, под мишницата е 36,5, а по другите части на тялото – 33 градуса. Животът е възможен при температурни колебания от 24 градуса (при изкуствено охлаждане) до 43 градуса за вътрешна температура. Температурата на тялото показва денонощни колебания. Най-ниска е сутрин около 4 часа, най-висока е около 16 часа. При болестни състояния, особено при децата, температурата може да се повиши до 41-42 градуса.

Регулация на топлинната хомеостаза

Образуването и отдаването на топлина в човешкия организъм се регулира от сложен нервно-ендокринен механизъм, който включва следните елементи:

• рецептори за студено и за топло
• нервен център, разположен в междинния мозък, който обработва сигналите, идващи от кожата и от вътрешността на организма, и изпраща импулси до периферията
• изпълнителни органи – кожни кръвоносни съдове, потни жлези, скелетни мускули, черен дроб
• хормони посредници между нервните импулси, идващи от мозъка и изпълнителните органи

Когато температурата на средата се понижи, реагират рецепторите за студено. Разликата между телесната и външната температура е информацията (дразнителя), който стимулира рецепторите. По сетивните нерви те изпращат импулси до подхълмието в междинния мозък, където се намира центърът на терморегулацията.

Под негово влияние се засилва производството на топлина, което се осъществява чрез ускоряване на обмяната на веществата и чрез свивания и разпускания на мускулите (треперене). Произведеното количество топлина се запазва от излъчване чрез свиване на кръвоносните съдове на кожата, настръхване и т.н. Тази реакция възобновява излъченото при охлаждане количество топлина от организма и затова в случая е адекватна или компенсаторна.

Произведеното количество топлина затопля тялото чрез кръвта, която достига до всички органи, включително до кожата с терморецепторите и до подхълмието. Импулсите от рецепторите за студено спират, топлопроизводството – също. Осъществява се принципът на обратната връзка и рецепторна корекция.

Рецепторите са “уведомени” за новото състояние на температурата и в зависимост от нея се изменя дейността им. Ако външната температура продължи да спада отново се поражда информация за студено и се стимулира топлопроизводството.
Когато температурата на външната среда се повиши, се дразнят рецепторите за топло в кожата. Те изпращат импулси до подхълмието.

Терморегулацоинният център предизвиква разширяването на кръвоносните съдове и изпотяване на тялото. Чрез изпарение на потта и топлоизлъчване организмът се освобождава от изличната топлина. Така чрез адекватна реакция на организма при понижаване и при повишаване на външната температура се поддържа температурата на тялото относително постоянна.

Обратно към раздел “Анатомия и физиология”.

Ензимите са биологични катализатори (ускорители на химични процеси), за които са валидни всички общи свойства на катализаторите. Отличават се от тях по изключително високата си ефективност, специфичност (субстратна и реакционна) и възможността за регулация на активността и синтезата им. Ензимите са високоспециализирани белтъчни молекули, които биват еднокомпонентни (съдържащи само белтъчна част) и двукомпонентни (съдържащи белтъчна и небелтъчна част ). Ако връзката между двете съставни части е слаба, небелтъчната част се нарича коензим, ако връзката между двете части е здрава, ковалентна – небелтъчната част се определя като простетична група.

Броят на ензимите, участващи в осъществяване на метаболизма на човешката клетка надвишава 3 000. Те са разпределени в 6 главни групи.

Тези групи са:

• оксидоредуктази

• трансферази

• хидролази

• лиази

• изомерази

• синтетази

Името на всеки ензим има (съдържа) две части: например сукцинат дехидрогеназа. Първата част дава името на субстрата, а втората посочва типа на катализираната реакция. Всеки ензим има кодов номер, състоящ се от четири цифри. Първата дава типа на реакцията (главната група); втората и третата цифри дават допълнителна информация за характера и механизма на реакцията (определят подгрупата и подподгрупата). Четвъртата цифра е индивидуалният номер на ензима.

Активният център е малка част по повърхността на ензимната молекула, където се свързва субстрата, за да се превърне в краен продукт. В еднокомпонентните ензими активния център се състои от няколко отдалечени по протежение на веригата аминокиселинни остатъци, които са близко в пространството поради формираната третична структура на белтъчната молекула.

От функционална гледна точка различните химични групи в активния център се определят като каталитични и контактни. В двукомпонентните ензими за формиране на активния център
групи предоставя и небелтъчната съставка.

Свойства на ензимите

Специфичността, реакционна и субстратна, е едно от най-съществените свойства на ензимите. Реакционната специфичност се определя от възможностите на групите в активния център да образуват или разграждат определен тип химични връзки. Субстратната специфичност се обяснява с високите стерични изисквания на активния център спрямо субстрата, произтичащи от определена ензимна конформация. Има различни модели за обяснение на субстратната специфичност:

• на Фишер (абсолютно структурно и геометрично съответствие между активния център и субстрата), валиден за малък брой абсолютно специфични ензими

• на Кошланд (индуцирано структурно притъкмяване плюс субстратно напрежение), валиден за повечето ензими. Стереоспецифичността се обяснява с множествено свързване на субстрата към активния център

Значение на ензимите

Учението за ензимите е основа на нашите познания върху всеки жизнен процес в норма и патология. Всеки физиологичен процес протича благодарение на каталитичното действие на определени ензими. Много заболявания непосредствено възникват от нарушения в ензимната катализа. Определянето на ензимни активности в кръв и други биологични течности дава ценни сведения за медицинската диагностика. Ензими се използват и за терапия при някои заболявания, наприме инфаркт на миокарда. Поради това изучаването на особеностите на ензимите и на катализираните от тях реакции е рационален и съвременен подход в медицината.

Oбщи свойства на ензимите като катализатори

Ензимите са биокатализатори, ускоряващи определени химични реакции в клетката. Болшинството от ензимите са белтъци, предимно глобуларни. Отскоро се знае, че малка част от РНК, наречени рибозими, също действат като биокатализатори.

За ензимите са валидни всички общи свойства на катализаторите:

1) увеличават скоростта на спонтанно протичащи реакции, без да изместват химичното равновесие

2) променят в еднаква степен скоростта на правата и на обратната реакция до достигане на химично равновесие

3) действат в незначителни количества

4) понижават активиращата енергия на реакцията

Ензимите, както и другите катализатори, снижават активиращата енергия, защото провеждат реакцията по друг път с по-ниски енергетични изисквания. Характерно е образуването на междинно съединение между изходното вещество (т.н. субстрат) и ензима, което се нарича ензим-субстратен комплекс. Възможно е да се образуват няколко междинни съединения. Независимо колко са междинните фази, активиращата им енергия е винаги по-ниска от тази за некатализираната реакция.

Коензими и простетични групи

Освен еднокомпонентни, има и двукомпонентни ензими, които съдържат белтъчна съставка (апоензим) и небелтъчна съставка. Апоензимът е термолабилен, високомолекулен и не диализира през полупропускливи мембрани. Небелтъчната съставка е термостабилно, нискомолекулно вещество, което диализира през полупропускливи мембрани. Двукомпонентният ензим се означава като холоензим.

Други примери: пиридоксалфосфат и пиридоксаминфосфат, близки производни на витамин В6 (пиридоксол), са коензим на трансаминази. Метални йони и фосфатни остатъци често също така действат като простетични групи и т.н.

От химична гледна точка част от коензимите са нуклеотиди – например АТФ (аденозин трифосфат) е преносител на фосфатна група и енергия. Други нуклеотидни коензими са едновременно и производни на витамини – например никотинамидаденин динуклеотид (НАД), пренасящ водород, е динуклеотид, който съдържа аденилов нуклеотид и друг нуклеотид с никотинамидна база. Последната е всъщност витамин РР. Подобен е случаят и с други Н-пренасящи коензими като флавинмононуклеотид (ФМН) и флавинадениндинуклеотид (ФАД). ФМН и ФАД съдържат базата рибофлавин (витамин В2).

Представа за механизъм на ензимната катализа

Въпреки че в края на реакцията eнзимите като катализатори се възстановяват непроменени, те фактически участват активно в хода на реакцията – образуват със субстрата (S) междинен ензимно-субстратен комплекс (ЕS). ES комплекси са много нестабилни, имат къс живот, трудно се изолират и изучават. Не при всички ензимни белтъци се знае детайлната пространствена организация, което също затруднява изучаването на ES комплекси. Но има доказателства, че те наистина възникват:

• промяна в спектъра на ензима при взаимодействие със субстрата – например при пероксидаза с простетична група хем

• чрез рентгеноструктурен анализ са получени преки доказателства за образуване на ES комплекси

• изолиранe на комплекси между ензим и инхибитор, който е структурен аналог на субстрата. Тези комплекси са по-стабилни и по-лесно се изолират

В най-общ вид ензимно-катализираната реакция протича по следния начин:

Е + S ——-> ES ——-> EP ——–> E + P

Всеки от трите съставни процеса притежава своя активираща енергия, по-ниска от енергията на некатализирания процес. Активиращата енергия може да се понижи по четири различни механизма:

• киселинно-основна катализа (например при рибонуклеаза)

• индуциране на напрежение в субстратната молекула (например при лизозим)

• ковалентна катализа (например при серинови протеази)

• ентропийни ефекти

Често ензимните реакции са от смесен тип. Например при лизозим се наблюдава комбинация от първите два механизма. При реакциите, в които участва повече от един субстрат, или пък като втори субстрат действа някакъв коензим, реакцията протича по два главни механизма:

• т.н. “пинг-понг”-механизъм (например при трансаминиране)

• последователен механизъм, като редът на свързването на субстратите може да бъде случаен или определен

Какво е активен център?

Ензимът взаимодейства със субстрата, чрез своя активен център. Активният център е неголям участък по повърхността на ензимната молекула, където субстратът се свързва и се превръща в продукт. В еднокомпонентни ензими активният център се състои от няколко аминокиселинни остатъка, които са отдалечени по протежение на полипептидната верига, но са близко разположени в пространството поради формиране на третична структура на белтъка. Например в активния център на химотрипсина участват Хис57, Асп102 и Сер195.

От химична гледна точка групите в активния център могат да бъдат най-различни -SH, -NH2, -ОН, имидазолово ядро и прочие. От функционална гледна точка, според Кошланд се различават 2 вида групи, участващи в активния център:

1) каталитични (вземат пряко участие в реакциите на превръщане на субстрата в продукт).

2) контактни (прикрепват субстрата към активния център така, че атакуемата от ензима връзка да попадне в обсега на действие на каталитичните групи).

В случаите, когато катализираната реакция изисква включването на две или повече различни субстратни молекули, контактните групи ги довеждат до най-благоприятна за реагиране позиция. Така контактните групи съдействат най-много за високата скорост на ензимно катализираните реакции.

Реакционна специфичност

Реакционната специфичност се определя от възможностите на включените в активния център аминокиселинни остатъци да образуват или разграждат определен тип химични връзки. Пример: три различни ензимa аминоацидооксидази (E1), трансаминази (Е2) и декарбоксилази (Е3) превръщат един и същи субстрат (аминокиселини) в три различни процеса до различни продукти.

Субстратна специфичност

Субстратната специфичност се обяснява с високите изисквания на активния център спрямо субстрата, произтичащи от определена ензимна конформация. Чрез пространствената организация на ензима се създава много добро химично и структурно съответствие на контактните и каталитичните групи в активния център към съответните групи от субстрата. Молекулните размери и разположението на йонни групи и хидрофобни участъци в ензима осигуряват възможност за свързване на определен, понякога единствен субстрат. Други ензими проявяват известна толерантност и могат да въздействат на няколко близки по структура субстрати. Например хексокиназата катализира фосфорилирането на глюкоза, фруктоза, маноза, глюкозамин и 2-дезоксиглюкоза, но с различна скорост.

Съществуват различни модели за обясняване на субстратната специфичност на ензимите. Според модела на Фишер съществува априори абсолютно структурно и геометрично съответствие между активния център и субстратната молекула, така както е съответствието между секретна брава и ключ. Водородни, йонни връзки и хидрофобни взаимодействия допринасят за свързването между ензима и субстрата. Този модел добре обяснява абсолютната субстратна специфичност при малък брой ензими – например уреаза, аргиназа, сукцинат дехидрогеназа, амино-ацил-тРНК синтетази.

Изследвани са стотици съединения и резултатът е все един и същ – уреазата има един единствен субстрат. Абсолютната специфичност на амино-ацил-тРНК синтетазите осигурява недопускане на грешки при белтъчната биосинтеза.

• абсолютно структурно и химическо съответствие от типа “ключ-ключалка” (Фишер)

• индуцирано структурно притъкмяване (Кошланд)

• индуцирано структурно притъкмяване плюс субстратно напрежение (Кошланд)

Моделът на Фишер не може да обясни всички случаи на взаимодействие между ензима и субстрата. Според Кошланд, активният център и субстрата не съвпадат напълно. Взаимодействието на ензима и субстрата предизвиква конформационни промени в свързващото място, което се променя – увеличава се афинитетът към субстрата, преориентират се някои групи и се оформя каталитичният активен център. Това е т. н. модел за индуцираното структурно притъкмяване между ензима и субстрата.

Пример за подобни промени дава ензимът хексокиназа, която придвижва един от домените си, за да обгърне глюкозата и да доближи групите от активния център до субстрата. Най-голям брой експериментални наблюдения подкрепят модела, който е съчетание от индуцирано структурно притъкмяване и субстратно напрежение. За да се осъществи реакцията, е необходимо да настъпят, макар и незначителни, конформационни изменения и в активния център, и в субстратната молекула. Необходимо е стерично донагласяне на реагиращите структури и в резултат се получава напрягане и отслабване на атакуваните връзки. Например при свързване на субстрата от ензима лизозим, са доказани конформационни промени в част от субстратната молекула (хексозен пръстен преминава от стабилна “стол” в нестабилна “полу-стол”-конформация).

Обратно към радел “Анатомия и физиология”.